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Keratin

Keratin

Keratin (auch: Hornsubstanz, Skleroprotein) ist ein Eiweiß (=Strukturprotein), das für Stabilität und Form der Zellen verantwortlich ist. Dieses Protein ist außerdem der Hauptbestandteil von Säugetierhaar, Reptilienschuppen, Federn, Nägeln und Klauen, Hörnern und der Barten. Die Festigkeit von Keratin wird durch Faserbildung verstärkt: die einzelnen Aminosäureketten bilden eine rechtsgängige Alpha-Helix, je drei dieser Helices bilden eine linksgängige Superhelix (= Protofibrille). Elf Protofibrillen vereinigen sich zu einer Mikrofibrille - diese vereinigen sich ihrerseits zu Bündeln und bilden Makrofibrillen aus, die die Zellen des Haares umgeben. Die Keratine gehören zur Genfamilie der Intermediärfilamente. Siehe auch: Cytoskelett Kategorie:Strukturprotein Kategorie:Chemische Verbindung Kategorie:Haut ja:ケラチン

Strukturprotein

Als Strukturproteine bezeichnet man Eiweißmoleküle, die in erster Linie als Gerüststoffe in Geweben oder Zellen von Lebewesen dienen. Sie haben häufig keine katalytische Funktion, wirken also nicht als Enzyme, sondern sind u.a. massgeblich daran beteiligt, Zellen ihre Form und Geweben ihre Festigkeit und Elastizität zu geben. Typische Strukturproteine sind
- das Keratin, aus dem Haare, Nägel, Hufe und Hörner von Tieren bestehen,
- das Kollagen des Bindegewebes, aus denen z.B. Faserknorpel besteht,
- fibrilläre (faserige) Strukturproteine wie Actin, Myosin und Tropomyosin, die die Kontraktion der Muskelzellen bewirken. Die meisten Strukturproteine zeichnen sich in ihrer Zusammensetzung dadurch aus, dass gewisse Aminosäuren in der Primärstruktur regelmäßig wiederkehrende Sequenzen bilden. Kategorie:Zellbiologie Kategorie:Biochemie

Protein

Proteine, umgangssprachlich auch Eiweiße genannt, sind Makromoleküle, die aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff und Stickstoff aufgebaut sind. Sie gehören zu den Grundbausteinen aller Zellen. Proteine bestehen aus einzelnen Bausteinen, 20 verschiedenen (proteinogenen=proteinaufbauenden) Aminosäuren, die durch Peptidbindungen zu Ketten verbunden sind. Die saure Hydrolyse (das intensive Kochen in starken Säuren) zerlegt die Ketten in ihre Aminosäuren. Die Länge dieser Aminosäureketten reicht von unter 20 bis über 1.000 Aminosäuren. Die molekulare Größe eines Proteins wird in der Regel in Kilo-Dalton (kDa) angegeben. Titin, das mit 3,7 Mio kDa größte bekannte menschliche Protein, besteht aus über 30.000 Aminosäuren und beinhaltet 320 Proteindomänen. Die Kombinationsmöglichkeiten sind hierbei gigantisch. Bei 20 verschiedenen Typen von Aminosäuren, von denen in einem kleinen Protein lediglich 100 in beliebiger Reihenfolge aneinander geknüpft werden, ergeben sich 20¹⁰⁰ bzw. 10¹³⁰ Verknüpfungsmöglichkeiten. Diese unvorstellbare Vielzahl an Verknüpfungsmöglichkeiten übersteigt sogar die Anzahl aller Atome in Verbindungen des Universums welches "nur" 6·10⁷⁹ Teilchen besitzt! Der Name Protein wurde 1838 von Jöns Jakob Berzelius von den griechischen Wörtern protos („erstes, wichtigstes“) und proteuo („ich nehme den ersten Platz ein“) abgeleitet, um dadurch die Bedeutung der Proteine für das Leben zu unterstreichen.

Bedeutung für den Organismus

Die Aufgaben der Proteine im Organismus sind vielfältig. Als Beispiele seien genannt:
- Als Strukturproteine bestimmen sie den gesamten Körperaufbau und die Beschaffenheit von Geweben, beispielsweise der Haarstruktur.
- Als Enzyme ermöglichen und beschleunigen sie chemische Reaktionen.
- Als Hormone steuern sie Vorgänge im Körper.
- In den Muskeln verändern bestimmte Proteine ihre Form und sorgen so für die Kontraktion der Muskeln und damit für Bewegung.
- Als Transportproteine übernehmen sie den Transport körperwichtiger Substanzen wie z.B. Hämoglobin, das im Blut für den Sauerstofftransport zuständig ist, oder Transferrin, das Eisen in unserem Blut transportiert.

Räumlicher Aufbau

Transferrin Für die Wirkungsweise der Proteine ist ihre räumliche Struktur besonders wichtig. Die Proteinstruktur lässt sich auf vier Betrachtungsebenen beschreiben:
- Als Primärstruktur eines Proteins wird die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Polypeptidkette bezeichnet. Vereinfacht gesagt könnte man sich eine Kette vorstellen, in der jede Perle eine Aminosäure darstellt (Schreibweise: AS1 – AS2 – AS3 – AS4 – AS1 – AS1 – AS3 – usw.). Die Primästruktur stellt lediglich die Aminosäurensequenz, jedoch nicht den räumlichen Aufbau dar. Sie findet demnach nur für einfachere Zwecke Verwendung.
- Als Sekundärstruktur wird die räumliche Anordnung der Aminosäuren eines Proteins bezeichnet. Man unterscheidet dabei zwischen folgenden Strukturtypen: Alpha-Helix, Beta-Faltblatt, Beta-Turn und ungeordnete, so genannte Random-Coil-Strukturen. Diese Strukturen ergeben sich durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den Peptidbindungen des Polypeptid-Rückgrates.
- Die Tertiärstruktur ist eine der Sekundärstruktur übergeordnete räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Sie wird von den Kräften und Bindungen zwischen den Resten (d. h. den Seitenketten) der Aminosäuren bestimmt. Als Bindungskräfte, die diese dreidimensionale Struktur stabilisieren, wirken beispielsweise Disulfidbrücken, (kovalente Bindungen zwischen den Schwefelatomen zweier Cysteinreste) oder vor allem nicht-kovalente Wechselwirkungen wie die zuvor genannten Wasserstoffbrückenbindungen. Zusätzlich spielen hydrophobe, ionische und Van-der-Waals-Wechselwirkungen eine wichtige Rolle. Durch diese Kräfte und Bindungen faltet sich das Protein weiter.
- Viele Proteine müssen sich, um funktionsfähig sein zu können, zu einem Proteinkomplex zusammenlagern, der so genannten Quartärstruktur. Dies kann entweder eine Zusammenlagerung von unterschiedlichen Proteinen sein oder ein Verband aus zwei oder mehr Polypeptidketten die aus ein und derselben Polypeptidkette, dem sog. Precursor, hervorgegangen sind (vgl.: Insulin). Dabei sind die einzelnen Proteine häufig durch Wasserstoffbrücken und Salzbrücken aber auch durch kovalente Bindungen miteinander verknüpft. Die einzelnen Untereinheiten eines solchen Komplexes werden als Protomere bezeichnet. Einige Protomere können ihre Funktion auch als eigenständige Proteine besitzen, aber viele erreichen ihre Funktionalität nur im Komplex. Als Beispiel für aus mehreren Proteinen zusammengelagerte Komplexe können die Immunglobuline (Antikörper) dienen, bei denen jeweils zwei identische schwere und zwei identische leichte Proteine über insgesamt vier Disulfidbrücken zu einem funktionsfähigen Antikörper verbunden sind. Man unterscheidet zwei Hauptgruppen von Proteinen:
- die globulären Proteine, deren Tertiär- oder Quartärstruktur annähernd kugel- oder birnenförmig aussieht und die meist in Wasser oder Salzlösungen gut löslich sind (beispielsweise das Protein des Eiklars, Ov-Albumin genannt),
- die fibrillären Proteine, die eine fadenförmige oder faserige Struktur besitzen, meist unlöslich sind und zu den Stütz- und Gerüstsubstanzen gehören (beispielsweise die Keratine in den Haaren und Fingernägeln, Kollagen, Actin und Myosin für die Muskelkontraktion).

Proteinoberfläche

Muskelkontraktion Zur Bestimmung der Proteinstruktur wird hauptsächlich das Rückgrat (Backbone) des Proteins betrachtet. Zum Verständnis der Funktion ist jedoch auch die Oberfläche des Proteins von großer Bedeutung. Da die charakteristischen Seitenketten der Aminosäuren vom Rückgrat aus in den Raum ragen, kann die Oberfläche durchaus von der Struktur des Rückgrates abweichen.

Denaturierung

Sowohl durch chemische Einflüsse, wie zum Beispiel Säuren und Salze, als auch durch physikalische Einwirkungen, wie hohe oder tiefe Temperaturen oder auch Druck, können sich die Sekundär- und Tertiärstruktur und damit auch die Quartärstruktur von Proteinen ändern, ohne dass sich die Reihenfolge der Aminosäuren (Primärstruktur) ändert. Dieser Vorgang heißt Denaturierung und ist in der Regel nicht umkehrbar; der ursprüngliche dreidimensionale räumliche Aufbau kann nicht wiederhergestellt werden. Bekanntestes Beispiel dafür ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche flüssige Zustand kann nicht mehr hergestellt werden. Das Wiederherstellen des ursprünglichen Zustandes des denaturierten Proteins heißt demnach Renaturieren. Menschen denaturieren ihre Speisen, um sie leichter verdaulich zu machen. Durch die Denaturierung ändern sich die physikalischen und physiologischen Eigenschaften der Proteine. Hohes Fieber kann daher lebensgefährlich werden: Durch eine zu hohe Temperatur werden körpereigene Proteine denaturiert und können somit ihre Aufgaben im Organismus nicht mehr erfüllen. Einige Proteine der roten Blutkörperchen denaturieren beispielsweise bereits bei 42 °C. Die bei chemischer Spaltung der Proteinketten (Proteolyse) entstehenden Teilstücke nennt man Peptone.

Eiweißmangel

Eiweiß hat eine große Anzahl von Aufgaben in unserem Körper. Ein erwachsener Mensch benötigt etwa 1 Gramm Eiweiß pro Kilogramm Körpergewicht am Tag. Es dient zum Aufbau und zum Erhalt der Körperzellen, auch zur Heilung von Wunden und Krankheiten. Ein Mangel kann schlimme Folgen haben:
- Haarausfall (Haare bestehen zu 97-100% aus Proteinen - Keratin)
- Antriebsarmut
- Im schlimmsten Fall kommt es zur Eiweißmangelkrankheit Kwashiorkor. Menschen (meist Kinder), die an Kwashiorkor leiden, erkennt man an ihren dicken Bäuchen. Der Organismus versucht durch Wasser den Eiweißmangel abzudecken, sodass sich das Wasser nach einiger Zeit im Körper ablagert(Ödem). Weitere Symptome sind:
- Muskelschwäche
- Wachstumsstörungen
- Fettleber
- Ödeme
- Andauernder Eiweißmangel führt zum Marasmus und zum Tod. Zu Eiweißmangel kommt es in den Industrieländern allerdings höchst selten und auch nur bei extremen Ernährungsformen, etwa bei streng vegan essenden Menschen, die den Mangel an Fleisch, Fisch, Ei- und Milchprodukten nicht mit genügend pflanzliche Eiweißen kompensieren. Die durchschnittliche deutsche Mischkost dagegen enthält mit 100 Gramm Eiweiß pro Tag mehr als genug Proteine. Obwohl häufig in der Werbung Eiweißpulver als essentiel notwendig für Breitensportler angepriesen werden, deckt "Unsere übliche Ernährung... auch den Eiweißbedarf von Sportlern ab", heißt es dazu in einem Bericht des Ministeriums für Ernährung und Ländlichen Raum Baden-Württembergs.
Beispiel:
der typische Ernährungsplan eines Sportlers (80kg) könnte etwa so aussehen:
- morgens: eine Schale Müsli (100g) mit Milch (50g) einer Banane (120g) enthält 14g Eiweiß
- vormittag: eine Scheibe Volkornbrot (70g) mit Käse (30g) enthält 9g Eiweiß
- mittags: Nudel (200g) mit Gemüse (200g) enthalten 28,4g Eiweiß
- nachmittags: 100g Magerquark enthält 13,5g Eiweiß
- abends: 2 Scheiben Brot (140g) mit 100g Hering enthalten 28g Eiweiß. Damit ergibt sich eine aufgenommene Eiweißmenge von insgesamt 92,9g. Umgerechnet auf die Körpermaße ergibt dies 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag. Die benötigte tägliche Eiweißmenge wird mit 0,8 bis 1,2g Eiweiß/pro kg und Tag angegeben.

Proteinbiosynthese

Mit der Nahrung nehmen wir Proteine auf. Bei unserer Verdauung werden diese Proteine in ihre Bestandteile zerlegt - die Aminosäuren. Auf acht Aminosäuren (von 22, die insgesamt benötigt werden) ist der menschliche Organismus besonders angewiesen, denn sie sind essentiell, das bedeutet, dass der Körper sie nicht selbst herstellen kann. Mit dem Stoffwechsel werden sie in jede Zelle transportiert. Die Aminosäurensequenz ist in der Desoxyribonukleinsäure (DNA) kodiert. In den Ribosomen, der "Proteinproduktionsmaschinerie" der Zelle, wird diese Information verwendet, um aus einzelnen Aminosäuren ein Proteinmolekül zusammenzusetzen, wobei die Aminosäuren in einer ganz bestimmten, von der DNA vorgegebenen Reihenfolge verknüpft werden.

Proteinlieferanten

Sehr proteinhaltige Nahrungsmittel sind:
- Fleisch
- Fisch
- Milchprodukte
- Käse
- Nüsse
- Getreide
- Hülsenfrüchte (Soja: 36%)
- Kartoffeln (lediglich 2%, dafür sehr viele essentielle Aminosäuren!)

Siehe auch

Glykoproteine, Eiweißsynthese, Proteinabbau, Enzym, Metalloenzym, Metalloprotein, Peptid, Peptidbindung, Polypeptid, Xantoproteinreaktion, Biuretreaktion, Yeast-2-Hybrid-Systeme, Proteomik, Proteom, Hitzeschockprotein, Chaperon, Proteindomäne, Histonoctamer, Intein
- Proteinbestimmung nach Bradford

Literatur

- Hubert Rehm: Der Experimentator: Proteinbiochemie/Proteomics. 4. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2002, ISBN 3-82-741195-5

Weblinks

- http://www.body-attack.de/html.php4?textid=11 Informationen über Proteine und weitere Nahrungsergänzungen
- http://www.foerstner.org/konrad/bco/grundlagen/proteine.html Aminosäuren und Proteine
- http://www.biokurs.de/skripten/bs11-7.htm Bau von Proteinen
- http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d17/17d.htm Peptide, Polypeptide (Proteine)
- http://www.pdb.org Protein Database (Aminosäurensequenzen, 3D-Strukturen,...)
- [http://www.biochem.szote.u-szeged.hu/astrojan/protein2.htm Proteinbilder] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Biomolekülgruppe Kategorie:Biophysik ! Kategorie:Zellbiologie ja:蛋白質 ko:단백질 simple:Protein th:โปรตีน zh-min-nan:Nn̄g-pe̍h-chit

Haar

Haare (lat. pili) sind lange Hornfäden. Sie bestehen im wesentlichen aus Keratin. Mit wenigen Ausnahmen (Handflächen, Fingerinnenseiten, Fußsohlen, Brustwarzen, Lippen ist die gesamte äußere Haut des Menschen behaart.

Aufbau

Das Haar ist grob in drei Schichten aufgebaut. Die erste Schicht, Schuppenschicht oder Cuticula genannt, besteht aus flachen, übereinandergreifenden Zellen, vergleichbar mit einem Tannenzapfen. Sie besteht aus sechs bis zehn solcher Zelllagen. Die Schuppenschicht ist insofern wichtig, als diese den Gesundheitszustand des Haares am offensichtlichsten zeigt. Beim gesunden Haar liegt die Schuppenschicht flach an und ergibt so eine flache Oberfläche. Das Licht wird optimal reflektiert und ergibt so den gesunden Glanz des Haares. Die Hauptmasse des Haares ist die Faserschicht (oder Faserstamm, lat. Botox). Hier spielen sich alle für den Frisör relevanten chemischen Prozesse ab. Der Cortex besteht aus einer großen Zahl feinster Keratinfasern, den Fibrillen. Diese entstehen vermutlich dadurch, dass sich Cortexzellen aneinanderlagern. Die Verbindung zwischen den beiden Zellen wird durch den Zellmembrankomplex hergestellt, den man sich als eine Art Kittsubstanz vorstellen kann. Die Reißfestigkeit und Elastizität des Haares sind auf diese Verkittung zurückzuführen. Im Inneren des Haares finden wir den Markkanal (lat. Medulla). Er besteht aus Zellwandungen, Abbauprodukten der Cortexzellen und Fetten. Der Markkanal ist für den Aufbau und die Struktur des Haares vermutlich ohne Bedeutung.

Feinaufbau

- Peptidspirale
- Protofibrille
- Makrofibrille
- Cortexzelle
- Fasterstränge
- Fasterstrangbündel
- Cortexzelle
- Fasterstamm

Zahlen

Menschen haben ca. 25.000 Körperhaare und (abhängig von der Haarfarbe) 90.000 (rot) bis 140.000 (blond) Kopfhaare.
- täglicher Haarverlust: 60–100 Stück
- Wachstumsrate: ca. 0,35 mm/Tag
- Haardicke: 0,07 mm (Vellushaare) bis 0,12 mm (Terminalhaare) Haare wachsen ständig, auch bei Patienten, die im Koma liegen.

Das Haarorgan

Haarwurzel

Im unteren Bereich der Lederhaut entsteht das Haar an der Haarpapille. Im Bildungsbereich, der Matrix, lagern zahlreiche Melanozyten, die ihre Pigmente an das entstehende Haar abgeben. Die keratinreichen Hornzellen wandern nach oben und bilden dabei den Haarschaft, der sich innerhalb des Follikels zur Hautoberfläche schiebt.

Haarfollikel

Der Haarschaft liegt in einer länglichen Einstülpung der Oberhaut, dem Haarfollikel, an dessen unteren Ende das Haar in der Haarwurzel gebildet wird. In den Follikel mündet eine Talgdrüse, gelegentlich auch eine Duftdrüse. Am äußeren Rand setzt, außer bei Primärhaaren (Deck- und Fellhaare), der kleine Haaraufrichtemuskel (Musculus arector pili, auch Haarbalgmuskel) an. Er besteht aus glatter Muskulatur und entspringt von der oberflächlichen Schicht der Lederhaut und setzt unterhalb der Talgdrüse am Haar an. Der Musculus arector pili richtet das Haar bei psychischen Einflüssen wie Erregung und Wut ("es stehen die Haare zu Berge", "das Fell sträubt sich") auf. Auch bei Temperatureinflüssen richtet sich das Haar durch diesen Muskel auf. Beim Menschen nennt man die durch das Aufrichten der Haare entstehende Hautstruktur auch Gänsehaut. Die Innervation erfolgt unwillkürlich durch sympathische Nervenfasern. Schließlich umwickeln einige Nervenfasern den Follikel und erfüllen als Haarfollikelrezeptoren Tastfunktionen.

Haarschaft

Man kann drei Haarsorten unterscheiden:
- Terminalhaar (Haupthaar)
Hierzu gehören alle „dicken Haare“, wie z. B. das Kopfhaar, Bart-, Nasen-, Ohrenhaare, Wimpern, Augenbrauen und Schamhaar. Terminalhaare sind in ihrem Wachstum hormonabhängig (Pubertät – Geschlechtsbehaarung, Bartwuchs, Glatzenbildung). Im Querschnitt eines Terminalhaares ist eine Dreischichtigkeit erkennbar:
- Mark (Medulla): Der zentrale Teil des Haarschaftes.
- Rinde (Cortex): Der Hauptanteil des Haarschaftes (vor allem Keratin-Fasern).
- Cuticula: Zellschuppen an der Haaraußenseite, deren Schuppen in Richtung Haarspitze orientiert sind. Die Cuticula dient dem Schutz des Haares und umschließt es mit einer glatten Schicht.
- Vellushaar (Wollhaar)
Alle übrigen Härchen der Körperoberfläche werden als Vellushaare bezeichnet. Sie sind wesentlich dünner und kürzer als die Terminalhaare, und ihr Haarschaft enthält kein Mark.
- Lanugohaare (Flaumhaar)
Die feinen Härchen, die Frühgeborene noch an der ganzen Körperoberfläche tragen.

Haarformen (beim Menschen)

Die Art der Haarausbildung (glatt, gewellt, gelockt) hängt maßgeblich von der Haarform, also dem Haarquerschnitt, ab. Haare von Asiaten haben einen runden Querschnitt, wodurch sie meist sehr glatt sind. Der europäische Typ weist zumeist einen runden bis ovalen Querschnitt auf, wodurch die Haare glatt sind oder zur Bildung von Locken neigen. Afrikanische Menschen haben dagegen Haare mit stark elliptischen Querschnitt. Darum bilden ihre Haare auch sehr starke, kleine Locken.

Aufgaben und Funktionen der Haare (beim Menschen)

- Lichtschutz: Haare absorbieren UV-Strahlung und schützen somit den Kopf vor schädlichen Einflüssen des Sonnenlichts.
- Wärmeisolierung: Sie verhindern ein zu rasches Abkühlen des Kopfes.
- Feuchtigkeitsregulierung: Die Haut ist mit Schweißdrüsen versehen. Überschüssige Feuchtigkeit wird von den Haaren absorbiert. Allgemeiner Irrtum: unbehaarte Körper riechen stärker als behaarte.
- Hautflora: Auf jeder gesunden Haut leben Bakterien. Sie werden durch die Haare im richtigen Verhältnis gehalten.

Haarwachstum

Haare wachsen in Zyklen, ein Haarfollikel durchläuft dabei mehrere Phasen, die als Haarzyklus bezeichnet werden.

Haarzyklus

- Anagenphase: In dieser Wachstumsphase bildet sich eine neue Haarwurzel, und die Produktion eines Haares beginnt. Die Anagenphase dauert ca. zwischen drei und sechs Jahren (die Dauer ist erblich vorgegeben). 85-90% der Haare auf der Kopfhaut befinden sich durchschnittlich in dieser Phase.
- Katagenphase: In dieser Übergangsphase stellt die Matrix ihre Zellproduktion ein und der Haarfollikel verengt sich im unteren Bereich. Das Haar löst sich von der Papille und verkümmert. Der Haarfolikel verkürzt sich.
- Telogenphase: Mit dieser Endphase, in der sich bis zu 18% der Kopfbehaarung befindet, erneuert sich die Haarpapille und der Haarfolikel regeneriert sich. Die Matrix entsteht wieder und beginnt mit der Zellteilung, wodurch ein neues Haar ensteht.

Trichogramm

Bei Verdacht auf strukturelle Schäden der Haare oder zur Abklärung eines Haarausfalls wird ein Trichogramm angelegt. Dazu werden mit einer Pinzette 50 bis 100 Haare ausgezupft (nachdem drei Tage lang nicht gewaschen und nur vorsichtig gekämmt wurde). Unter dem Mikroskop werden anschließend die Haarwurzeln beurteilt und den einzelnen Wachstumsphasen zugeordnet. Normalwerte: Anagenhaare 85 Prozent, Katagenhaare 1 Prozent, Telogenhaare 13 Prozent. Der Rest entfällt auf defekte Haare.

Körperbehaarung

Am menschliche Körper wachsen drei verschiedene Haarsorten: Lanugohaar, Vellushaar (Wollhaar), Terminalhaar. Verschiedene Stellen des Körpers tragen dabei einen charakteristischen Haarbewuchs:
- Kopfhaar
- Augenbrauen
- Wimpern
- Barthaar
- Brusthaar
- Schamhaar
- Achselhaar
- Nasenhaare
- Ohrenhaare

Haarkrankheiten

- Trichotillomanie (Haareausreißen)
- Monilethrix (brüchige Haare durch Haarveränderung)
- Hypertrichose (Überbehaarung)

Tierhaare / Fell

Die Behaarung ist die charakteristische Körperbedeckung aller Säugetierarten, auch wenn bei einigen Arten in bestimmten Lebensabschnitten kein Haar vorliegt. Man unterscheidet bei Tieren Fellhaare (Capilli, als Leit- und Grannenhaare), Borstenhaare (Setae), Wollhaare (Pili lanei) und Langhaare. Ein solches Haar ist ein natürliches Polymer. 90 Prozent seines Trockengewichtes sind Proteine (Eiweiße), die als Keratine bezeichnet werden. Unter normalen Bedingungen hat menschliches Haar einen Wasseranteil von 10%, der seine mechanischen Eigenschaften erheblich beeinflusst. Die Haarproteine werden durch Disulfidbrücken zusammengehalten. Diese Verbindungen sind sehr haltbar – in ägyptischen Gräbern wurde nahezu intaktes Haar gefunden. Die Veränderung des Zystein-Anteils führt zu einer Änderung der Steifigkeit des Haares. Die Behaarung erfüllt mehrere Funktionen. Sie sorgt für eine Isolierung bei kaltem Wetter und bei einigen Arten für einen Schutz bei besonders heißem Wetter. Die Behaarung besitzt meist Farbpigmente und bestimmt das Aussehen eines Tieres. Bei einigen Tieren passt sich die Farbgebung der Jahreszeit an – sie ist beispielsweise im Winter heller. (siehe auch Mimikry) Das Haar des Eisbären ähnelt in seinem Aufbau einem Lichtwellenleiter und transportiert so das Sonnenlicht durch den wärmeisolierenden Pelz zur dunklen Hautoberfläche. Die Behaarung von Tieren wird als Fell oder Pelz bezeichnet. Daneben sind auch Stacheln (z. B. beim Igel) weitergebildete, verhornte Haare.

Chemischer Aufbau

Die am Aufbau der Haare beteiligten Substanzen bestehen hauptsächlich aus den Elementen Kohlenstoff, Sauerstoff, Stickstoff, Wasserstoff und Schwefel. Im Cortex, also dem Hauptteil des Haares, spielen sich alle chemisch relevanten Prozesse für den Friseur ab. Hauptbestandteil der Haare ist das aus Aminosäuren zusammengestzte Eiweiß Keratin. Die Molekularstruktur wird Peptidspiralex genannt. In diesen Peptidspiralen finden wir Disulfidbrücken, Salzbrücken und Wasserstoffbrücken. Die Letztgenannten werden leicht gelöst und ermöglichen eine leichte Umformung des Haares, beispielsweise durch Fönen oder Eindrehen. Die Disulfidbrücken sind nur durch Dauerwellprodukte wie Thioglykolester lösbar.

Siehe auch

- Haarfarbe
- Enthaarung (Epilation oder Depilation)
- Rasur, Beinrasur, Armrasur, Intimrasur, Ganzkörperrasur
- Samenhaar (bei Pflanzen)

Weblinks

- [http://www.bio.com/newsfeatures/newsfeatures_research.jhtml?cid=6900018 Scientists Discover The Cellular Roots Of Graying Hair] (engl.) ! ja:毛 (動物) ms:Rambut simple:Hair

Schuppen

Ein Schuppen ist ein kleines Gebäude, zumeist aus Holz gebaut, das als Abstellplatz oder Lagerraum verwendet werd. Es gibt u.a.
- Werkzeugschuppen
- Lokschuppen

siehe auch

- Schuppe, Haut ja:鱗

Nagel (Anatomie)

Als Nagel wird bei Primaten eine gewölbte, durchscheinende Keratinplatte auf der Oberseite der Finger- oder Zehenspitze bezeichnet, die einerseits dem Schutz der Fingerkuppen, andererseits der Unterstützung der Greiffunktion dient. __TOC__ Der Nagel liegt dem Nagelbett auf und ist mit diesem ausreichend fest verbunden, um sie als wirksame Kratz- und Ritz- und Zupfwerkzeuge einsetzen zu können. Zu diesem Zweck ist die Dermis ("Lederhaut") auch fest mit dem Periost ("Knochenhaut") der darunterliegenden Knochen verbunden und es fehlt eine subkutane Fettschicht. Wie wichtig der Nagel für diese Funktionen ist, wird auch an der vorhandenen dichten sensiblen Innervierung erkennbar - wie jeder aus eigener Erfahrung weiß, der sich schon einmal einen Fremdkörper unter den Nagel eingezogen hat. Nägel bestehen aus 100 bis 150 unregelmäßig übereinander geschichteten Lagen von Hornzellen und sind normalerweise zwischen 0,5 und 0,7 mm stark. Der Halbmond im Bereich des Nagels wird in der Medizin als "Lunula" bezeichnet.

Nagelbildung und -wachstum

Die verschiedenen Nägel wachsen unterschiedlich schnell. Während menschliche Zehennägel nur etwa 1 mm pro Monat wachsen, benötigen Fingernägel im Schnitt dafür nur eine Woche, wobei der Nagel am Mittelfinger am schnellsten und der am Daumen am langsamsten wächst. Es wird vermutet dass dies damit zusammenhängt, dass Fingernägel öfter der Sonne ausgesetzt sind als Zehennägel. Ursache für das Nagelwachstum sind Verhornungsprozesse tief hinter dem Nagelfalz. Das verhornte Keratin wird dabei langsam nach vorne geschoben.

Erkrankungen der Nägel

Finger- und Zehennägel können durch eine Reihe von Krankheiten geschädigt werden. Eines der mit am häufigsten und fast nur von Frauen geschilderten Probleme betrifft die zu weichen und brüchigen Nägel: Die Gründe für diese Krankheit sind, soweit bekannt, noch nicht wissenschaftlich erforscht. Jedoch ist anzunehmen, dass durch chemische Nagellackentferner diese Krankheit begünstigt bzw. hervorgerufen wird. Auch eine erbliche Veranlagung kann für die Brüchigkeit verantwortlich sein. Als Merkregel gilt: Betrifft eine Störung die Nagelmatrix, so wächst die Nagelläsion aus. Betrifft sie das Nagelbett, handelt es sich um eine ortsbeständige Läsion. Ein beim Menschen häufiger Ausdruck von Nervosität ist das Abkauen der überstehenden Teile der Fingernägel und der Nagelhaut, siehe Fingernägelkauen. Brüchige und splitternde Nägel können Anzeichen für einen Mangel an Biotin (Vitamin H) sein. Biotin ist essentiell für die Bildung der Hornsubstanz Keratin und trägt somit wesentlich zum gesunden Wachstum von Haut, Haaren und Fingernägeln bei. Durch Haut- oder Nagelverletzungen (u. a.) kann es zu einem Befall durch Nagelpilz (Nagelmykose) kommen, durch den Farbe und Form der Nägel beeinträchtigt werden. Eine Behandlung etwa an den nur langsam wachsenden Fußnägeln ist langwierig.

Siehe auch

- Unguis incarnatus - Eingewachsener Nagel
- Nagellack

Weblinks

- [http://www.medizinfo.de/hautundhaar/nagel/nagel.htm Medizininfo.de: Nagel und Nagelerkrankungen]
- [http://www.welt.de/data/2002/04/06/411240.html?search=spiegel+der+seele&searchHILI=1 www.welt.de: Fingernägel als Spiegel der Seele]
- [http://www.great-nails.de/nagel.htm Aufbau des Nagels] Kategorie:Haut ja:爪

Klaue (Biologie)

Als Klauen bezeichnet man die verhornten Zehen der Wiederkäuer und der Schweine. In der Regel sind die dritte und vierte Zehe zu Klauen ausgebildet, während die restlichen zurückgebildet sind. Zudem werden als Klaue auch die Extremitäten beim Haarraubwild und bei den Raubvögeln bezeichnet. Kategorie:Zootomie

Horn (Biologie)

Dieser Artikel befasst sich mit dem Körperteil. Weiteres siehe Horn (Begriffsklärung) ---- Der Ausdruck Horn bezeichnet den meist paarigen Auswuchs am Kopf der Wiederkäuer Rind, Antilope, Ziege, Schaf, sowie der Giraffe und des Nashorns; im weiteren Sinn auch ähnliche Gebilde am Körper anderer Tiere, zum Beispiel mancher Käfer. Das echte Horn ist ein solider, aus verklebten Borsten hervorgegangener Auswuchs beim Rhinozeros (Nashorn) ein hohler Überzug dagegen über Knochenzapfen bei den genannten Wiederkäuern, die darum auch als hohlhörnig (Kavikoruier) bezeichnet werden. Das Gehörn der Hirsche besteht aus Knochensubstanz und gehört nicht hierher (s. Geweih), ebenso wenig das Horn des Einhornwals (Narwals), das vielmehr ein Stoßzahn ist. Bei den Vögeln tragen zum Beispiel der Kasuar und viele Arten der Nashornvögel ein Horn auf dem Kopf oder dem Schnabel; auch der Sporn bei Hühnervögeln etc. besteht aus Hornsubstanz. Diese bildet auch die Schwielen (Sohlenballen), Hufe, ferner die Schuppen bei den Säugetieren (Schuppentiere etc.), Vögeln und Reptilien (Schildkröten, Schlangen etc.), nicht aber bei den Fischen, sowie die Zungenstacheln bei den Katzenarten, die Hornzähne des Schnabeltieres, des Neunauges etc., die Barten des Walfisches, die Platten auf der Zunge, im Gaumen und im Magen der Vögel und mancher Säugetiere. Als krankhafte Erscheinungen sind hornartige Bildungen bei Pferden, Katzen, Wölfen, bei Gänsen, Enten .und Hühnern zu betrachten. Hierher gehören auch die Künsteleien bei Kapaunen, denen man die von den Füßen abgeschnittenen Sporen durch eine Wunde am Kopf einpfropft, wo sie dann unter Umständen nicht nur einwachsen, sondern auch noch größer werden sollen, als sie an den Füßen geworden wären.

Horn im Namen

Lebewesen bekommen meist den Zusatz Horn-, wenn sie sich entweder durch spitze harte Auswüchse am Kopf oder durch den Besitz von sehr harten Substanzen in der Außenhaut auszeichnen:
- Hornklee
- Hornkorallen
- Hornblatt
- Hornfrosch
- Hornfliegen
- Hornhecht
- Hornmilben
- Hornträger
- Hornviper
- Nashorn
- Nashornkäfer
- sowie das legendäre Einhorn Kategorie:Zootomie Kategorie:Haut

Aminosäure

Aminosäuren, auch Aminocarbonsäuren, sind organische Verbindungen und bauen sämtliche Proteine (Eiweiße) von Lebewesen auf, sie sind also neben den Nukleinsäuren Grundbausteine des Lebens. Es handelt sich um Verbindungen mit einer Carboxylgruppe (–COOH, C-Terminus) und einer Aminogruppe (–NH₂, N-Terminus). Die verschiedenen Aminosäuren unterscheiden sich in einer Seitenkette, die auch Aminosäurerest oder kurz Rest genannt wird.

Biochemische Bedeutung

Aminosäuren sind in der Biochemie von großer Bedeutung, da sie die Bausteine von Peptiden und Proteinen (Eiweißen) sind. Im allgemeinen werden in der Literatur zwanzig so genannte proteinogene Aminosäuren genannt, d. h. solche, die im Genom für Proteine kodiert sind, allerdings sind in letzter Zeit zwei weitere (Selenocystein und Pyrrolysin) hinzugekommen (siehe unten: Proteinogene Aminosäuren). Bei diesen handelt es sich stets um α-Aminosäuren, da die Aminogruppe und die Carboxylgruppe mit demselben Kohlenstoffatom (C α) verbunden sind. Diese 20 Aminosäuren werden durch je drei Basen in der DNA kodiert. Darüber hinaus gibt es noch weitere Aminosäuren, die Bestandteile von Proteinen sind, jedoch nicht kodiert werden. Von den nicht-proteinogenen, d. h. nicht in Proteinen vorkommenden Aminosäuren sind bislang über 150 bekannt, wie etwa das Thyroxin, ein Hormon der Schilddrüse, oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Neurotoxin Beta-Methylamino-Alanin (BMAA). Aminosäureketten werden in Abhängigkeit von ihrer Länge als Peptide oder Proteine bezeichnet. Bis zu einer Verkettung von etwa 50 Aminosäuren spricht man in der Regel von Peptiden. Die einzelnen Aminosäuren sind dabei innerhalb der Kette über die so genannte Peptidbindung (Säureamid) verknüpft. Ein automatisiertes Verfahren zur Synthese von Peptiden liefert die Merrifield-Synthese.

Essentielle Aminosäuren

Aminosäuren, die ein Organismus nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren und müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Cystein, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin und Lysin essentielle Aminosäuren. Semi-essentielle Aminosäuren müssen nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden, z. B. während des Wachstums oder bei schweren Verletzungen. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. Methionin kann zu einem Großteil aus Cystein synthetisiert werden. Für Kinder ist zusätzlich zu den generell essentiellen Aminosäuren Tyrosin essentiell, da in diesem Lebensalter die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift ist. Es gibt auch Erkrankungen, die den Aminosäurestoffwechsel beeinträchtigen, dann müssen unter Umständen eigentlich nicht-essentielle Aminosäuren dennoch mit der Nahrung aufgenommen werden.

Chiralität

Alle Aminosäuren, mit Ausnahme von Glycin, sind chiral gebaut. Sie besitzen ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, das als chirales Zentrum wirkt. Daher gibt es stets zwei Enantiomere, die sich wie Bild und Spiegelbild verhalten, sich aber nicht decken. Bei chemischen Synthesen entstehen meist Racemate, bei biologischen Systemen aufgrund der Substratspezifität der beteiligten Enzyme dagegen die reinen Enantiomeren. Deshalb findet man bei Lebewesen unter den proteinogenen Aminosäuren ausschließlich nur ein Enantiomer, die L-Form. D-Aminosäuren kommen vereinzelt vor, werden dann aber unabhängig vom proteinogenen Stoffwechsel synthetisiert, z.B. in der bakteriellen Zellwand und kurzen bakteriellen Peptiden wie Valinomycin (siehe Carrier). Für die Angabe der Chiralität bei Aminosäuren eignet sich besonders die Fischernomenklatur.

Säure- und Basen-Verhalten

Nach Brønsted ist eine Säure ein chemischer Stoff, der Protonen an Reaktionspartner abgeben kann (Protonendonator), eine Base hingegen ein Stoff, der vermittels eines freien Elektronenpaars Protonen aufnehmen kann (Protonenakzeptor). Man beachte, dass bei diesen Vorgängen ein Rollenwechsel stattfindet: Protonenabgabe macht aus einer Säure eine Base, Protonenaufnahme aus einer Base eine Säure. In wässriger Lösung liegen freie Aminosäuren als Zwitterionen vor, d. h. die Aminogruppe ist protoniert und die Carboxylgruppe ist deprotoniert: H₃N⁺-CHR-COO^-. In Proteinen sind allerdings beide Gruppen an der Peptidbindung beteiligt und daher ungeladen. Eine umso größere Bedeutung hat daher der saure oder basische Charakter der Seitenketten. Die sauren Aminosäuren Asp und Glu sowie die basischen Lys und Arg sind bekannt. Beim pH-Wert der Zelle liegt die protonierte (saure) Form der Aminogruppe H₃N⁺ und die deprotonierte (basische) Form der Carboxylgruppe COO^- vor. Die geladenen Seitenketten beeinflussen zum einen das Löslichkeitsverhalten, sie machen Abschnitte eines Proteins hydrophil, zum anderen spielen sie eine wichtige Rolle bei der Anbindung und Umsetzung des Substrats.

pK_S-Werte

Da der pK_S-Wert als jener pH-Wert zu sehen ist, bei dem die protonierte bzw. deprotonierte Form zu gleichen Teilen vorliegen, gilt:
- für Asp (pK_S = 3,86) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig deprotoniert
- für Lys (pK_S = 10,53) bei pH 7: die Seitenkette ist (nahezu) vollständig protoniert. Bemerkenswert ist die Tatsache, dass die pK_S-Werte der Aminosäureseitenketten nach Einbau in ein Protein dramatisch moduliert werden können (Tabelle). Sind diese Seitenketten gar Bestandteil eines aktiven Zentrums, so werden extreme Abweichungen möglich. Beispiele sind:
- Chymotrypsin: enthält am aktiven Zentrum einen Ser-Rest, der (im Rahmen der "katalytischen Triade" aus Asp-102 - His-57 - Ser-195) als Nukleophil (scheinbarer pK_S-Wert von 7) reagieren kann;
- Papain: ist am aktiven Zentrum ähnlich aufgebaut, enthält jedoch statt einem Ser- einen Cys-Rest mit analoger Funktion;
- Ribonuklease: hat am aktiven Zentrum in der Tat einen "basischen" Lysin-Rest der (durch Einbau in einen positiv geladenen Käfig) ebenfalls als Nukleophil (pK_S ~ 7) agiert;
- Lysozym: enthält in einem nichtpolaren Abschnitt seines aktiven Zentrums eine (protonierte) Aminosäure mit pK_S ~ 5. Tabelle: pK_S-Werte von Aminosäure-Seitenketten (für die freie Aminosäuren und nach Einbau in ein Protein)

Proteinogene Aminosäuren

Lysozym Hierbei wurde das Pyrrolysin zuletzt entdeckt: In einer Mikrobe, die im Verdauungstrakt von Kühen lebt, haben Wissenschaftler von der Ohio State University (USA) den 22. bislang bekannten im Erbgut kodierten Baustein des Lebens entdeckt. Siehe auch: Phenylketonurie. Anmerkung:
Der Ladungszustand der positiv oder negativ aufladbaren Aminosäuren hängt vom jeweiligem pH-Wert des umgebenden Milieus ab:
- Ist der pH-Wert kleiner als der Isoelektrische Punkt, dann wird die negative Ladung der negativ aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die positive Ladung der positiv aufladbaren erscheint.
- Ist der pH-Wert größer als der Isoelektrische Punkt, dann wird die positive Ladung der positiv aufladbaren Aminosäuren neutralisiert und die negative Ladung der negativ aufladbaren erscheint.

Aminosäurestoffwechsel

In Form von Nahrung aufgenommene Proteine werden bei der Verdauung in Aminosäuren zerlegt. In der Leber werden sie weiter verstoffwechselt. Entweder werden sie zur Proteinbiosynthese verwendet oder abgebaut (siehe auch: Aminosäureindex). Die wichtigsten Mechanismen des Aminosäurenabbaus sind:
- Transaminierung
- Desaminierung
- Decarboxylierung

Literatur

- Felicitas Reglin: Bausteine des Lebens. Aminosäuren in der orthomolekularen Medizin. Ralf Reglin Verlag, 2004, ISBN 3-930620-43-X
- Uwe Gröber: Orthomolekulare Medizin. Wissenschaftliche Verlagsanstalt mbH Stuttgart, 2002, ISBN 3-8047-1927-9
- Ulrich Strunz: power eiweiß drinks.Heyne, 2003, ISBN 3-453-87309-2
- S. J. Freeland, L. D. Hurst: Der raffinierte Code des Lebens, Spektrum der Wissenschaft, S. 86 - 93, Juli 2004.
- Lei Wang, Peter G. Schultz: Die Erweiterung des genetischen Codes. Angewandte Chemie 117(1), S. 34 - 68 (2005),

Quellen

- Spiegel - 24. Mai 2002
- Bing Hao, Weimin Gong, Tsuneo K. Ferguson, Carey M. James, Joseph A. Krzycki, and Michael K. Chan. A New UAG-Encoded Residue in the structure of a Methanogen Methyltransferase. Science 2002, May 24th; 296: 1462-1466

Weblinks

- [http://www.biologie.uni-hamburg.de/b-online/d16/16j.htm Aminosäuren]
- [http://www.acibas.net/Aminosaeuren/index.shtml Tagesbedarf unterschiedlicher Personengruppen essentieller Aminosäuren]
- [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/amino-acids_en.html Amino Acids, FU Berlin]
- [http://www.mathiasbader.de/studium/chemie/aminos.pl Die Namen der 20 natürlichen Aminosäuren lernen]
- [http://www.lodae.de/nawi/asrate.html Die Namen der 20 proteinogenen Aminosäuren lernen (mit 3D-Struktur)] Kategorie:Stoffgruppe Kategorie:Genetik ja:アミノ酸 ko:아미노산

Alpha-Helix

Die Alpha-Helix ist ein häufig auftretendes Motiv der Sekundärstruktur eines Polypeptids bzw. Proteins. Andere Motive sind das beta-Faltblatt und drei verschiedene Arten von beta-turns. Als Sekundärstruktur bezeichnet man die räumliche Lage der Aminosäurenketten ohne Berücksichtigung der Seitengruppen (allgemeine Bezeichnung: "R"). Die nicht zu einem Motiv gehörenden Teile der Aminosäureketten eines Proteins nennt man random-coil-Strukturen.

Struktur und Funktion

Die Alpha-Helix ist eine rechtshändig gedrehte Spirale mit durchschnittlich 3,6 Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Pro Windung wird so ein Fortschritt von p = 0,54 nm (5,4 Å) erzielt. Stabilisiert wird sie durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff der n-ten und der Aminogruppe der (n+4)-ten Aminosäure desselben Moleküls. Wasserstoffbrücken Abbildung 1: Stabilisierungsschema bei Protein-Helices. Die häufigste und stabilste Helix ist die alpha-Helix (dicker roter Pfeil). Alternativen existieren, sind aber seltener (dünne Linien) Wasserstoffbrücken Die CO- und NH-Gruppen müssen zur Ausbildung der Wasserstoffbrückenbildung dicht beieinander liegen. Die engste Konfiguration liefert dabei ein aufgewickelter Strang, bei der die beiden Gruppen übereineinander zu liegen kommen. Die Seitenketten zeigen dabei nach außen. Die Aminosäure Prolin ("Strukturbrecher") lässt sich nicht ohne weiteres in die Helix einfügen (nur an den Positionen 1-4, vom Aminoende aus gesehen, ist dies möglich). Wo Prolin auftritt, kommt es zu Abweichungen von der regelmäßigen Struktur. Alpha-Helices sind ziemlich stabil und können als starre Zylinder eine Art Skelett des Proteins bilden. Deshalb findet man sie in der Darstellung von Proteinstrukturen nicht nur als Helix, sondern auch als Zylinder abgebildet. Ein Protein mit überwiegender Helixstruktur ist das Myoglobin, ein dem Hämoglobin verwandtes Muskelprotein.

Geometrie der Helix und Helix-Helix Wechselwirkungen

Helixrad Abbildung 2: Helixrad (´helical wheel'). Die Endansicht (Projektion) der alpha-Helix verdeutlicht die Wechselbeziehungen der Aminosäurereste. Wie unter (B) dargestellt, überdeckt jede Aminosäure einen Sektor von 100° [dünne Linien in (A)]. Die nach Abb. 1 Wasserstoff-verbrückten Reste 1 und 5 sind sich - als Teile aufeinanderfolgender Windungen - räumlich nahe. Ähnliches gilt für die Reste 1 und 4 (sog. "n+/-3,4 Kriterium" gemäß Tab. 2). Während erst der 19te Rest (R19)ekliptisch über R1 zu liegen kommt, gilt dies angenähert bereits für den zwei Windungen entfernten Rest 8; man spricht hier von einem "Pseudorepeat" (Heptadenrepeat) der Form abcdefga´b´c´d´e´f´g´, wobei a dem Rest 1 und a´dem Rest 8 entspricht. Sind a und a´ bzw. d und d´ hydrophobe Reste, so entsteht ein linksgewundenes "hydrophobes Band" um den Zylinder der (rechtsgängigen) alpha-Helix herum. Hierdurch werden, gemäß Abb. 3, Überstrukturen ("coiled coils") ermöglicht Alpha-Helices sind die Grundlage typischer Faserproteine (alpha-Keratin, der Grundsubstanz der Haare, Myosin, einer Komponente der Muskelfasern usw.) aber auch, wie am Beispiel des Myoglobins eingeführt, strukturgebende Komponenten von löslichen, globulären Proteinen. Einzelne Helices können diese Aufgabe im allgemeinen nicht übernehmen, wohl aber geordnete Aggregate aus zwei, drei, vier oder mehr Individualhelices. Abb. 3 veranschaulicht, wie sich zwei bzw. drei alpha-Helices aufgrund hydrophober Wechselwirkungen zu einer "Superhelix" zusammenlagern können. Dies setzt amphipathische Helices voraus, das sind Helices deren eine Seite hydrophil (dem Wasser zugewandt) und deren andere Seite hydrophob und damit zu Wechselwirkungen befähigt ist. Die in Abb. 1 gezeigte Geometrie bewirkt dabei, dass das "hydrophobe Band" nicht parallel zur Helixachse verläuft, sondern die Helix in Form einer gedehnten, linksgängigen Spirale umgibt. Wenn sich die hydrophoben Bänder von zwei oder mehr Helices nähern, entsteht die als "coiled coil" bezeichnete Superhelix. coiled Coil Abbildung 3: Amphipathische alpha-Helices können sich zu Überstrukturen, sog. "coiled-coils" vereinigen. Grundlage sind "hydrophobe Bänder" (links dargestellt), die immer dann entstehen, wenn die Aminosäuren a, d, a´, d´ in der in Abb. 2 genannten Heptade hydrophob sind. Teil (A) zeigt ein ´coiled coil´ aus zwei, Teil (B) ein solches aus drei alpha-Helices Projektion). Darüber hinaus wurden "tetrahelix bundle" - Strukturen beschrieben

Helix-Vorhersage

Erste Bemühungen zur Vorhersage von Protein-Sekundärstrukturen gehen auf die sechziger Jahre des vergangenen Jahrhunderts zurück und konnten mit dem Aufkommen der modernen Röntgenstrukturanalyse kontinuierlich verfeinert werden. Ein überaus hilfreicher, rationaler Ansatz zur Vorhersage der alpha-Helix verbindet sich mit dem Namen Marianne Schiffer und schließt an die obigen Überlegungen an. So illustriert Abb. 1 das n+/-3,4 Kriterium, wonach ein Rest n mit Resten paaren kann, die drei bzw. vier Positionen entfernt sind. Sind so z.B. die Reste 1, 4 und 5 hydrophob, so können sie wechselwirken und damit eine Helixstruktur stabilisieren. Gleiches gilt für die Reste 6, 3 und 2 usw.. Dieses Vorhersageschema zeigte zunächst für Insulin und Myoglobin seinen Wert. Mit der Veröffentlichung weiterer Röntgenstrukturanalysen wich der ´helical-wheel´-Ansatz zunehmend statistischen Verfahren. Ein früher Ansatz dieser Art geht auf Chou und Fasman (1974, 1978) zurück. Nachfolgend wird eine Tabelle wiedergegeben, die die Helixpotentiale von Aminosäureresten wiedergibt. Dabei spricht man von "Helixbildnern", wenn das Potential (Pα) deutlich über 1 liegt und von "Helixbrechen", wenn es deutlich kleiner ist. Tabelle 1: Helixpotentiale(Pα und Pαi)der Aminosäurereste. Pα entspricht der Wahrscheinlichkeit, mit der ein Rest generell in der Helix vertreten ist, Pαi ist die Wahrscheinlichkeit, mit der er im Inneren der Helix vorkommt. Bemerkenswert ist die Tatsache, dass Prolin einen realen Wert für Pα aufweist, im Zentrum einer Helix jedoch nicht existieren kann (Pαi = 0). Wie in Abb. 1 dargestellt fungieren die Reste 1-4 einer Helix als Akzeptoren einer H-Brücke, ab Rest 5 jedoch gleichzeitig als Wasserstoffdonoren. Diese Funktion scheidet bei Pro aufgrund einer fehlenden NH₂-Gruppe aus. Abbildung 4 gibt eine Interpretation dieser Gegebenheiten: die Bildung einer alpha-Helix beginnt dort, wo die Reste mehrerer Helixbildner zusammenkommen, darunter insbesondere Leucin, Alanin und Valin. Von diesem Nukleationszentrum ausgehend breitet sich die Struktur aus, bis ein Abbruchsignal erreicht wird. Das stringenteste Abbruchsignal am N-Terminus ist, wie oben angesprochen, ein Prolinrest. Nukleation und Abbruch Abbildung 4: Nukleation und Ausbreitung von alpha-Helices

Helix-Parameter zusammengefasst

Tabelle 2

Literatur

- Schiffer, M. & Edmundson, A.B. (1967) Use of helical wheels to represent the structrures of proteins and to identify segments with helical potential Biophys. J. 7, 121-135.
- Chou, P.Y. & Fasman, G.D. (1978). Empirical predictions of protein conformation, Ann. Rev. Biochem. 47, 251-276.
- Cohen, C. and Parry, D.A.D. (1986) α-Helical coiled-coils – a widespread motif in proteins. Trends in Biochem. Sci. 11, 245-248.
- Kamtekar, S., Schiffer, J. M., Xiong, H., Babik, J. M. & Hechtr, M. H. (1993) Protein design by binary patterning of polar and nonpolar amino acids. Science 262, 1680-1685. Kategorie:Biochemie ja:Αへリックス

Intermediärfilamente

Intermediärfilamente (Filamenta intermedialia) dienen der Erhöhung der mechanischen Stabilität der Zellen. Sie strahlen auch in Zellverbindungen (Desmosomen, Hemidesmosomen) ein. Intermediärfilamente bilden mit den Mikrotubuli und Actinfilamenten das Cytoskelett der Zelle. Bei Arthropoden und Pflanzen kommen Intermediärfilamente nicht vor.

Aufbau

Intermediärfilamente sind seilförmige Proteinkomplexe mit einem Durchmesser von 8 bis 11 nm. Sie sind aus vielen gleichartigen Proteinen (Monomere) aufgebaut, die sich parallel zu einer röhrenförmigen Struktur zusammenlagern. Die Intermediärfilamente sind durch spezifische Proteine (Intermediärfilament-assoziierte Proteine, z.B. Desmoplakin) untereinander zu größeren Bündeln (Tonofibrillen) verbunden. Diese Proteine dienen auch der Verbindung der Intermediärfilamente mit den anderen Elementen des Zytoskeletts.

Typen

Man unterscheidet derzeit 5 Typen von Intermediärfilamenten. Einige sind gewebsspezifisch, Lamine kommen in allen Zellen vor.

Weblinks

- [http://www.uni-mainz.de/FB/Medizin/Anatomie/workshop/EM/EMIFilament.html Uni Mainz]
- [http://www.eb.tuebingen.mpg.de/kiebler/lectures_00-01/vorlesung_11/sld036.htm Uni Tübingen] Kategorie: Zellbiologie

Cytoskelett

Das Cytoskelett (griech. kytos – Zelle) ist ein aus Proteinen aufgebautes Skelett oder Gerüst im Cytoplasma jeder Zelle und besteht aus dynamisch auf- und abbaubaren, dünnen, fadenförmigen Zellstrukturen (Filamenten). Es ist verantwortlich für die mechanische Stabilisierung der Zelle und ihrer äußeren Form, für aktive Bewegungen der Zelle als Ganzes, sowie für Bewegungen und Transporte innerhalb der Zelle.

Das eukaryotische Cytoskelett

In der eukaryotischen Zelle unterscheidet man drei Klassen von Cytoskelettfilamenten, die jeweils von unterschiedlichen Proteinen bzw. Proteinklassen gebildet werden, spezifische Begleitproteine besitzen und sich auf jeweils verschiedene Weise an den Aufgaben des Cytoskeletts beteiligen:
- Actinfilamente,
- Mikrotubuli,
- Intermediärfilamente. Alle drei Klassen sind an der mechanischen Stabilisierung der Zelle beteiligt. Oberflächendifferenzierungen werden durch Actinfilamente und Mikrotubuli unterstützt. Auch alle Formen aktiver Bewegung erfolgen entlang dieser beiden Filamenttypen, da sie über spezifische Motorproteine verfügen. Generell sind die Strukturen des Cytoskeletts mit für die Aufgabe und den Proteintyp spezifischen Begleitproteinen (u.a. Adaptorproteine und Motorproteine) assoziiert, die die Filamente stabilisieren, sich an ihnen bewegen oder sie mit anderen Strukturen verbinden (s. z.B. Profilin).

Mikrotubuli

Auffälligste Bestandteile des Cytoskeletts sind die Mikrotubuli, Hohlzylinder mit einem Durchmesser von 25 nm, die sich aus den Protein Tubulin zusammensetzen. Intrazellulär sind sie mit ihren Motorproteinen Dynein und Kinesin für längere Transportvorgänge und die Bewegungen bzw. Befestigung der Organellen im Zytosol zuständig. Im Falle der Mitosespindel werden die replizierten Chromosomen an die beiden Kernpole gezogen. Mikrotubuli beteiligen sich nur wenig an der mechanischen Stabilisierung, sie stellen allerdings das charakteristische Binnengerüst der beweglichen Kinozilien. Der Auf- und Abbau der Mikrotubuli kann sehr dynamisch durchgeführt werden und geht vom Zentrosom aus.

Actinfilamente

Actinfilamente (auch Mikrofilamente) sind Fasern mit 7 nm Durchmesser, die aus Actin bestehen. Vor allem in netzartigen Anordnungen unterhalb der Plasmamembran und in Membranausbuchtungen (Mikrovilli, Pseudopodien) stabilisieren sie die äußere Form der Zelle, halten membranständige Proteine an ihrem Platz und ziehen in bestimmte Zelljunktionen ein (Adhärens-Kontakt). Auch sie können dynamisch auf- und abgebaut werden. Die Motorproteine den Actin bilden die Proteinklasse der Myosine. Auf der Actin-Myosin-Interaktion basiert nicht nur die Bewegung der Muskulatur, sondern Myosine verspannen auch die Actinfilamente zur Stabilisierung und sorgen für den Kurzstreckentransport zum Beispiel von Vesikeln zur Plasmamembran (während der Langstreckentransport von Mikrotubuli/Dynein und Kinesin übernommen wird).

Intermediärfilamente

Unter dem Begriff Intermediärfilamente fasst man eine Reihe von Proteinfilamenten zusammen, welche alle sehr ähnliche Eigenschaften aufweisen. Ihr Durchmesser beträgt um die 10 nm (8 bis 11 nm), und sie können, da sie deutlich stabiler als Mikrotubuli und Actinfilamente sind, am besten mechanische Zugkräfte aufnehmen. Aus diesem Grund dienen sie hauptsächlich der mechanischen Stabilisierung der Zellen. Sie bilden deren Stützgerüst und strahlen in bestimmte Zellverbindungen ein (Desmosomen, Hemidesmosomen). Bei Arthropoden und Pflanzen kommen Intermediärfilamente nicht vor.

Das prokaryotische Cytoskelett

Entgegen früheren Annahmen weiß man heute, dass auch prokaryotische Zellen über Proteine verfügen, die als homolog bzw. analog zu den Proteinen aller drei eukaryotischen Proteinklassen angesehen werden. Sie sind zwar evolutionär so weit voneinander entfernt, dass ein Vergleich der Aminosäuresequenz allein noch keine Verwandtschaft aufzeigt. Die prokaryotischen Proteine bilden aber Strukturen, deren Ähnlichkeit mit den eukaryotischen in Aufbau und Funktion ein klares Zeichen für die Verwandtschaft ist. Als Tubulin-Homolog wurde FtsZ gefunden, als Actin-Analog MreB und ParM. Diese Proteine sind entsprechend an Form, Bewegung und Zellteilung von Prokaryoten beteiligt. Zudem wurde im Bakterium Caulobacter crescentus das Crescentin gefunden, das mit den Intermediärfilamenten verwandt ist.

Weblinks

- http://www.uni-leipzig.de/%7Epwm/kas/cytoskeleton/Cytoskeleton.html - weitere Details (englisch) Kategorie:Zellbiologie Kategorie:Biophysik ja:細胞骨格

Kategorie:Chemische Verbindung

Diese Kategorie enthält Chemische Verbindungen. Kategorie:Chemie Kategorie:Chemischer Stoff

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- "Parents Are Watching" in Internet slang
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Keratin

Strukturprotein

Protein

Bedeutung für den Organismus

Räumlicher Aufbau

Proteinoberfläche

Denaturierung

Eiweißmangel

Proteinbiosynthese

Proteinlieferanten

Siehe auch

Literatur

Weblinks

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Feinaufbau

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Das Haarorgan

Haarwurzel

Haarfollikel

Haarschaft

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Aufgaben und Funktionen der Haare (beim Menschen)

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Tierhaare / Fell

Chemischer Aufbau

Siehe auch

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Schuppen

siehe auch

Nagel (Anatomie)

Nagelbildung und -wachstum

Erkrankungen der Nägel

Siehe auch

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Klaue (Biologie)

Horn (Biologie)

Horn im Namen

Aminosäure

Biochemische Bedeutung

Essentielle Aminosäuren

Chiralität

Säure- und Basen-Verhalten

pKS-Werte

Proteinogene Aminosäuren

Aminosäurestoffwechsel

Literatur

Quellen

Weblinks

Alpha-Helix

Struktur und Funktion

Geometrie der Helix und Helix-Helix Wechselwirkungen

Helix-Vorhersage

Helix-Parameter zusammengefasst

Literatur

Intermediärfilamente

Aufbau

Typen

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Cytoskelett

Das eukaryotische Cytoskelett

Mikrotubuli

Actinfilamente

Intermediärfilamente

Das prokaryotische Cytoskelett

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